| Resumo: |
Neste trabalho,
técnicas fototérmicas aliadas a métodos convencionais foram
utilizadas para investigar a dinâmica da desnaturação térmica de
proteínas do sangue e a fotoestabilidade de uma formulação de um
protetor solar e de seus componentes. Os experimentos com as
proteínas foram realizados com duas técnicas fototérmicas;
Espectroscopias de Lente Térmica e Fotoacústica, e outras seguintes
técnicas: Interferometria Óptica, Calorimetria Diferencial de
Varredura, Termogravimetria, Espectroscopia no Infravermelho via
Transformada de Fourier e medidas de densidade de massa. Os estudos
foram realizados com amostras derivadas do sangue, como a albumina, a
hemoglobina, o soro e o plasma. Os resultados mostraram modificações
significativas nas propriedades medidas quando as temperaturas das
amostras variam de 35 a 42 oC,
intervalo na qual as proteínas passam da fase nativa para a
desnaturada. A combinação dos vários métodos permitiu a
realização de uma análise das mudanças conformacionais da
estrutura proteica, em especial a diminuição de estruturas
secundárias α-hélice
e formação de β-folha,
além da indução de agregados protéicos detectados na absorbância.
Os resultados, em especial aqueles determinados com a técnica de
lente térmica, mostraram a ocorrência de transições que são
difíceis de serem obtidas por meio de técnicas calorimétricas
convencionais, sugerindo este método como uma nova ferramenta para o
estudo das propriedades conformacionais das proteínas. Além disso,
os parâmetros medidos com estas técnicas foram utilizados para
calcular as variações com a temperatura da entropia e da energia
livre de Gibbs das amostras, as quais foram correlacionadas com os
processos de desenovelamento das proteínas estudadas. No segundo
estudo, um arranjo experimental modificado para a Espectroscopia
Fotoacústica foi empregado para demonstrar a ocorrência de efeito
fotoquímico em um filtro solar e em seus componentes. Em conclusão,
este trabalho demonstrou, por meio de métodos não convencionais, a
detecção dos processos de desnaturação térmica de proteínas do
sangue e a fotoestabilidade de um filtro solar e de seus componentes.
Finalmente, foi demonstrado que a espectroscopia de lente térmica, a
espectroscopia fotoacústica e a interferometria óptica são novas
ferramentas para o estudo dos processos de desnaturação de
proteínas, indicando que o procedimento adotado poderá ser
estendido para a avaliação de outras proteínas animais e vegetais,
com o intuito de se correlacionar a estabilidade térmica de cada uma
delas com suas estruturas conformacionais.
Palavras chaves: Desnaturação térmica. Proteínas do sangue. Fototérmica. Fotoestabilidade.
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